Comprender mejor la patología de los priones
Para evitar otros brotes similares en el futuro, resulta fundamental desarrollar nuevas propuestas terapéuticas y de protección contra estas patologías cerebrales. Las modalidades terapéuticas, no obstante, deben basarse en el firme conocimiento de las TSE a nivel molecular. El agente causante de todas las TSE, la proteína prion (PrP), es un agente infectante parecido a las proteínas, del que se sabe muy poco. Las células neuronales sanas producen moléculas PrP, pero se desconoce en gran medida su función. El proyecto PRP AND NEURODEGENER, financiado con fondos comunitarios, se centró en los métodos moleculares de la enfermedad, asociando las PrP con la neurodegeneración. Uno de los objetivos del proyecto era determinar la función fisiológica de las PrP en las células sanas. La participación de las PrP en el transporte y el equilibrio iónico ya se había sugerido antes, pero ahora se ha aclarado cuál puede ser su función exacta. Uno de los socios del proyecto, la Universidad de Grenoble, estudió la posibilidad de que las PrP actúen como un metalochaperón en las células. Los metalochaperones forman un grupo especial de proteínas que se encargan exclusivamente del transporte y la entrega de determinados iones de metal a las proteínas o los compartimentos celulares destino. La investigación puso de relieve el aumento de la expresión de metaloproteínas cuando se liberan demasiadas PrP. La consecuencia podría ser que la propia PrP participe en la cascada de señalizaciones que precede a la expresión de metalochaperones, aunque es necesario obtener más datos. La Universidad de Grenoble busca ahora apoyo adicional al desarrollo para continuar con estos estudios y seguir estudiando la posibilidad de conseguir nuevos fármacos contra las TSE.
