Erkenntnisgewinn über die Pathologie von Prionen
Um ähnliche Ausbrüche in Zukunft zu vermeiden, müssen dringend neue Ansätze für Schutz und Therapie in Bezug auf solche Gehirnerkrankungen gefunden werden. Die therapeutischen Modalitäten wiederum müssen auf fundiertem Wissen über die TSE auf molekularer Ebene beruhen. Der Auslöser aller TSE, das Prion (PrP), ist ein proteinartiger Krankheitserreger, über den nur wenig bekannt ist. Gesunde Nervenzellen produzieren PrP-Moleküle, ihre Funktion jedoch ist weitgehend unbekannt. Das von der EU finanzierte Projekt PRP AND NEURODEGENER konzentrierte sich auf die molekularen Abläufe der Krankheit und brachte die PrP-Infektion mit der Neurodegeneration in Verbindung. Die Ergründung der physiologischen Funktion von PrP bei gesunden Zellen war einer der Hauptpunkte des Projekts. Schon in der Vergangenheit wurde von einer Beteiligung von PrP bei Ionentransport und Ionengleichgewicht ausgegangen. Nun stellte sich jedoch heraus, was deren exakte Rolle sein könnte. Die Universität Grenoble als Projektpartner untersuchte die Möglichkeit, dass PrP in Zellen als ein Metallochaperon wirkt. Metallochaperone bestehen aus einer spezifischen Proteingruppe und sind einzig mit dem Transport und der Überlieferung spezieller Metallionen an Zielproteine oder Zellteile beschäftigt. Die Forschung zeigte eine Zunahme bei der Expression von Metalloproteinen auf, wenn PrP überexprimiert wird. Daraus könnte folgen, dass PrP selbst an der Signalkaskade vor der Expression von Metallochaperonen beteiligt ist. Nähere Daten sind noch erforderlich. Die Universität Grenoble sucht nun nach weiterem Entwicklungssupport, um diese Studien fortsetzen zu können und die Möglichkeiten neuer TSE-Therapien auszuloten.
