Se protéger contre les prions
Il y a près de vingt ans, l'encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), appelée aussi maladie de la vache folle, a décimé les troupeaux européens et généré une crise alimentaire majeure en Europe. Ces maladies ont même réussi à franchir la barrière des espèces et à infecter l'homme, la MCJ ayant tué près de 200 personnes. Des recherches approfondies sont nécessaires si nous voulons prévenir ou combattre la réémergence de ces infections à prions. Le projet PRIORITY (Protecting the food chain from prions: Shaping European priorities through basic and applied research) s'est concentré sur quatre domaines: la structure et la fonction des prions, leur détection, leur transmission et leur épidémiologie. La recherche sur la structure et la transmission ont résulté en un modèle à faible résolution de l'encéphalopathie spongiforme qui infecte les chèvres et les moutons, la tremblante du mouton (PrPSc) dont les caractéristiques clés sont des prions recombinants. Les chercheurs ont identifié deux sites clés pour la conversion du prion cellulaire (PrPc) en la PrPSc infectieuse. Au niveau biochimique, la partie flexible du PrPc et les réactions en chaîne de signalisation élucidées ont un rôle dans la toxicité associée. Parmi les méthodes de détection mises au point, citons un essai d'identification des souches utilisant une luminescence, un essai à base de transfert d'énergie par résonance de type Förster haut débit pour détecter les prions. Les scientifiques ont également conçu un processus pour amplifier les protéines mal repliées et identifier les prions dans le lait, le sang et les déchets. Les résultats ont montré que l'infectiosité du prion persiste beaucoup dans les eaux usées. Afin de limiter leur propagation, de meilleures méthodes de décontamination pour les instruments chirurgicaux ont été mis au point ainsi qu'un meilleur système pour décontaminer les déchets à l'aide de la technologie des micro-ondes. Les chercheurs ont découvert que les prions se propageaient du site d'exposition au cerveau via l'accumulation initiale sur les cellules dendritiques folliculaires, et ont élucidé les voies de propagation du prion de l'intestin au système nerveux central. Le déclin de l'efficacité du système immunitaire lié à l'âge est un facteur majeur pour ce qui est de la prédisposition des individus plus âgés, et des éléments sanguins et laitiers porteurs de l'infectiosité liée aux prions ont été identifiés. Dans l'ensemble, on en conclut que la tremblante atypique peut être transmise aux êtres humains et que les propriétés des souches changent dès la pénétration de la barrière entre espèces. PRIORITY a également confirmé que le moratoire concernant les farines animales avait constitué la mesure la plus importante pour contenir l'ESB, d'où la recommandation de poursuivre cette interdiction. Des travaux soutenus dans la recherche sur les prions permettront également d'identifier les facteurs grâce auxquels les prions se développent et passent d'une espèce à l'autre afin d'interrompre ce processus.
Mots‑clés
Prions, protéines mal repliées, maladie de la vache folle, ESB, barrière d'espèce, tremblante du mouton
