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Contenuto archiviato il 2024-05-29

Conformational Dynamics of Proteins by Solid-State NMR

Obiettivo

Conformational dynamics are intimately linked to the biological activity of proteins, thereby regulating the essential processes of life. In particular protein motion plays an essential role in catalysis, allowing conformational rearrangements to align key catalytic amino acids and in ligand binding allowing the entry of co-factors into areas that would otherwise be inaccessible. Mobility also plays a major role in the thermodynamic stability of functional states; in molecular recognition processes that often involve disorder-to-order transitions; and in allostery and molecular signalling, where correlated molecular motions can transmit information between distant sites in a protein. Dynamic transitions also mediate the onset of pathological malfunction and disease. NMR spectroscopy is uniquely suited to study a large number of these dynamic processes, resolving detailed and important site-specific information about motions spanning a vast range of time scales in both folded and unfolded proteins, and in both the liquid and the solid phase. We believe that the key to understanding the complex relationship between protein dynamics and molecular function and malfunction requires an accurate description of the behavior of proteins in their different phases and forms, and an understanding of the transition between different states. In this study we are interested in developing a self-consistent framework for measuring and describing protein dynamics in the solid state. To this end in this project we propose to develop a number of NMR methods extending substantially the scope of accessible protein motions in solids. This work is a part of concerted collaborative effort that couples for the first time NMR data from both solid and solutions with complementary data from elastic incoherent neutron scattering and molecular simulation in order to provide a general consistent picture of dynamical processes in proteins.

Campo scientifico (EuroSciVoc)

CORDIS classifica i progetti con EuroSciVoc, una tassonomia multilingue dei campi scientifici, attraverso un processo semi-automatico basato su tecniche NLP. Cfr.: https://op.europa.eu/it/web/eu-vocabularies/euroscivoc.

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Parole chiave

Parole chiave del progetto, indicate dal coordinatore del progetto. Da non confondere con la tassonomia EuroSciVoc (campo scientifico).

Argomento(i)

Gli inviti a presentare proposte sono suddivisi per argomenti. Un argomento definisce un’area o un tema specifico per il quale i candidati possono presentare proposte. La descrizione di un argomento comprende il suo ambito specifico e l’impatto previsto del progetto finanziato.

Invito a presentare proposte

Procedura per invitare i candidati a presentare proposte di progetti, con l’obiettivo di ricevere finanziamenti dall’UE.

FP7-PEOPLE-IRG-2008
Vedi altri progetti per questo bando

Meccanismo di finanziamento

Meccanismo di finanziamento (o «Tipo di azione») all’interno di un programma con caratteristiche comuni. Specifica: l’ambito di ciò che viene finanziato; il tasso di rimborso; i criteri di valutazione specifici per qualificarsi per il finanziamento; l’uso di forme semplificate di costi come gli importi forfettari.

MC-IRG - International Re-integration Grants (IRG)

Coordinatore

ECOLE NORMALE SUPERIEURE DE LYON
Contributo UE
€ 75 000,00
Indirizzo
PARVIS RENE DESCARTES 15
69342 Lyon
Francia

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Regione
Auvergne-Rhône-Alpes Rhône-Alpes Rhône
Tipo di attività
Higher or Secondary Education Establishments
Collegamenti
Costo totale

I costi totali sostenuti dall’organizzazione per partecipare al progetto, compresi i costi diretti e indiretti. Questo importo è un sottoinsieme del bilancio complessivo del progetto.

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