Clivage enzymatique des agents de liaison polymères
Les agents de liaison sont des molécules composées de deux groupes réactifs. A l'aide de l'un de ces groupes, l'agent se fixe sur une surface organique. Il lui reste alors un autre groupe réactif qui peut à son tour être utilisé pour se relier à une biomolécule, l'immobiliser jusqu'à ce que la liaison entre l'agent et la biomolécule soit coupée. Les structures de liaison à clivage enzymatique qui permettent la libération sélective d'un produit à partir d'une molécule font l'objet de recherches. Le clivage enzymatique revêt un intérêt particulier en ce qu'il peut être effectué dans un environnement aqueux et dans des conditions douces. Récemment, des liens contenant de la phénylacétamide ont été développés. La recherche en cours a mis en évidence que ces agents de liaison peuvent être scindés par la pénicilline G amidase, encore appelée PGA, une enzyme présente dans une souche particulière d'E-coli. Des travaux sont en cours pour améliorer l'efficacité du clivage et produire cette enzyme en quantité suffisante pour étudier sa capacité à scinder différents agents de liaison. Il existe une alternative à l'enzyme E-coli, l'enzyme PGA de la souche A. faecalis. Ces deux enzymes diffèrent de par leur capacité à scinder des molécules d'agents de liaison différentes, leur stabilité à la température et leur capacité à scinder des agents de liaison de phénylacétamide. Les chercheurs ont élaboré un système destiné à produire ces deux enzymes à partir de certaines souches d'E-coli. Les taux de production des deux enzymes sont prometteurs et la capacité de l'enzyme PGA à scinder différents agents de liaison contenant de la phénylacétamide peut à présent être testée. Ces avancées permettent de produire des PGA à grande échelle, dont l'utilisation peut être étendue à toute une palette d'applications, de la synthèse des antibiotiques à d'autres domaines de la synthèse sélective.
