Alle prese con la glicosilazione
Molti organismi presentano proteine modificate per il trasporto di una molecola di carboidrati nota come N-acetilglucosammina legata ad O (O-GlcNAc). Questo processo, regolato da enzimi che possono aggiungere o rimuovere molecole O-GlcNAc (acetilglucosamminidasi (OGA) e acetilglucosammina trasferasi (OGT)), favorisce una corretta funzione delle proteine. Uno sconvolgimento dei livelli di O-GlcNAc all’interno della cellula è stato associato a varie malattie, e gli scienziati hanno ipotizzato il possibile coinvolgimento di patogeni. È noto che i batteri possono iniettare i cosiddetti fattori di virulenza nelle cellule ospiti per sconvolgere la normale funzione delle proteine e che alcuni batteri possono glicosilare le proprie proteine. I ricercatori del progetto SUGABACT (The role of O-GlcNAc in bacterial signal transduction and virulence), finanziato dall’UE, hanno quindi cercato i batteri che contengono OGA e OGT. Utilizzando database di sequenze i ricercatori hanno identificato otto batteri che contengono entrambi gli enzimi. Uno dei batteri identificati è un termofilo, cioè prospera a temperature elevate. I ricercatori hanno confermato che questo organismo glicosila alcune delle proprie proteine e hanno clonato ed espresso 5 dei 18 candidati O-GlcNAc-modificati. Svelando il ruolo della glicosilazione delle proteine nei batteri il team di SUGABACT spera di comprendere meglio il processo in altri organismi superiori. La ricerca potrebbe inoltre aprire strade terapeutiche contro batteri che potrebbero usare la glicosilazione per sconvolgere la normale funzione delle proteine nei propri ospiti. Malattie importanti coinvolte nello sconvolgimento dei livelli di O-GlcNAc sono le malattie neurodegenerative, il cancro e il diabete.
Parole chiave
Glicosilazione, O-GlcNAc, funzione delle proteine, batteri, SUGABACT, diabete
