Badania nad glikozylacją
W wielu organizmach występują białka z resztą węglowodanową, tzw. przyłączoną wiązaniem O-glikozydowym N-acetyloglukozaminę (O-GlcNAc). Ten proces, regulowany przez enzymy dodające lub usuwające grupę O-GlcNAc — O-GlcNAcazy (OGA) i transferazy O-GlcNAc (OGT) — ułatwia prawidłowe funkcjonowanie białek. Jako że zaburzenie poziomu O-GlcNAc w komórce wiążą się z różnymi chorobami, naukowcy postawili hipotezę o możliwym udziale patogenów. Wiadomo, że bakterie mogą wstrzykiwać tzw. czynniki wirulencji do komórek gospodarza, aby zakłócać prawidłowe czynności białek, oraz że niektóre bakterie przeprowadzają glikozylację własnych białek. Badacze z finansowanego przez UE projektu SUGABACT (The role of O-GlcNAc in bacterial signal transduction and virulence) poszukiwali więc bakterii posiadających OGA i OGT. Korzystając z baz danych sekwencji badacze zidentyfikowali osiem bakterii, które zawierają oba enzymy. Jedna z tych bakterii jest termofilna, co oznacza, że wzrasta w wysokich temperaturach. Badacze potwierdzili, że ten mikroorganizm dokonuje glikozylacji niektórych spośród swoich białek. Następnie sklonowali 5 spośród 18 białek, które potencjalnie ulegają modyfikacji poprzez przyłączenie O-GlcNAc, i dokonali ich ekspresji. Zespół z projektu SUGABACT ma nadzieję, że poznanie roli glikozylacji białek u bakterii pomoże lepiej wyjaśnić ten proces u organizmów wyższych. Badanie może też wskazać nowe metody leczenia zakażeń bakteriami, które wykorzystują glikozylację do zaburzania prawidłowej funkcji białek gospodarza. Do ważnych chorób, w których dochodzi do zaburzenia poziomu O-GlcNAc, należą choroby neurodegeneracyjne, nowotwory złośliwe i cukrzyca.
Słowa kluczowe
Glikozylacja, O-GlcNAc, funkcje białek, bakterie, SUGABACT, cukrzyca
