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RAtionalising Membrane Protein crystallisation

Projektbeschreibung

Mikrofluidik-basierte Methode zur Kristallisation von Membranproteinen

Die Bestimmung der 3D-Struktur von Membranproteinen aus verwertbaren Kristallproben stellt angesichts der Komplexität und Instabilität dieser biologischen Makromoleküle eine erhebliche technische Herausforderung dar. Trotz ihrer Bedeutung als Zielstrukturen für Arzneimittel wurden bisher nur 600 Kristallstrukturen von Membranproteinen bestimmt. Daher besteht ein dringender Bedarf an der Entwicklung zuverlässiger Methoden zur Kristallisation von Membranproteinen. Innerhalb des über die Marie-Skłodowska-Curie-Maßnahmen finanzierten Projekts RAMP wird vorgeschlagen, eine auf Mikrofluidik basierende Technologie in den Kristallisationsprozess einzubinden, um die Versuchsbedingungen und die Eigenschaften der erzeugten Kristalle präzise zu steuern. Durch die Fokussierung auf Membrantransporter erhoffen sich die Forschenden, beispiellose Einblicke in die Funktion von Zielproteinen zu erhalten und den Weg für ein entsprechendes Wirkstoffdesign zu ebnen.

Ziel

Membrane proteins form more than 85% of drug targets, but just 600 unique membrane protein crystal structures have been determined. A better understanding of how to crystallize membrane proteins reliably is therefore urgently required. The Innovative Training Network “RAtionalising Membrane Protein crystallisation” – RAMP will bring together cutting-edge physical chemistry methods for crystallisation condition control and phase diagram exploration, and the development of new lipids and screens in conjunction with industry with the most challenging biological problems. The network includes expert academic and industrial research groups in crystallisation theory, methods development, membrane protein crystallography, drug development and novel structural techniques like time-resolved and neutron crystallography. We will develop new, rational methods for crystallising membrane proteins, focusing particularly on transporters that are also interesting drug targets. The new robust crystallisation methods will also allow us to use emerging European research infrastructures like XFEL or ESS to gain insight into membrane protein function because the techniques will provide the necessary precise control of crystal size.
A structured training programme organized by academia and industry together will equip the early stage researchers with the skills needed for a successful research career in the field of structural biology. Frequent secondments, research visits and meetings between early-career scientists ensure an efficient exchange of ideas and practical experiences between different groups leading to better integration of European research and innovations in structural biology. Supervision and mentoring by several senior scientists will give the researchers a strong scientific education and make them highly competitive in the work place of tomorrow. The work programme here will improve European competitiveness and advance graduate training.

Koordinator

UNIVERSITE GRENOBLE ALPES
Netto-EU-Beitrag
€ 525 751,20
Adresse
621 AVENUE CENTRALE
38058 Grenoble
Frankreich

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Region
Auvergne-Rhône-Alpes Rhône-Alpes Isère
Aktivitätstyp
Higher or Secondary Education Establishments
Links
Gesamtkosten
€ 525 751,20

Beteiligte (9)