Ziel
The research work has resulted in the development of original models to characterise protein thermal stability by differential scanning calorimetry, particularly when the protein undergoes irreversible thermal denaturation. This technique has been used to study several fragments of thermolysin.
Thermophilic enzymes are usually much more resistant to heat and most common protein denaturants than their counterparts from mesophilic sources and enzymes offer several specific advantages for biotechnological applications.
Research was carried out in order to characterize the functional, conformational and stability properties of enzymes isolated from thermophilic bacteria, in particular, from Thermotoga maritima, Sulfolobus solfataricus and Bacillus thermoproteolyticus. Relatively large scale fermentations, including optimization of the growth conditions of archaebacteria, were performed in order to isolate enzymes in suitable quantity. Many techniques (circular dichroism, fluorescence, nuclear magnetic resonance (NMR), calorimetry, ultracentrifugation, hydrogen deuterium exchange) were used to analyse the folding, association and stability of the newly isolated enzymes. A study was made of the independent folding of protein domains of thermolysin, with the view to establish the minimum size of a polypeptide chain able to fold into a stable globular structure.
Lactate dehydrogenase (LDH), glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) and amylase were isolated from T maritima and their functional, association and stability properties investigated. LDH exhibits long term stability up to 85 C and GAPDH shows extreme stability, (transition point at 107 and 109 C for the apoenzymes and holoenzymes, respectively). Conformational studies were also carried out on alcohol dehydrogenase and beta-galactosidase from Sulfolobus. The molecular mechanism of protein degradation by proteolyic enzymes was investigated using thermolysin as a model, establishing that exposed and flexible loops are the vulnerable sites. The role of protein domains in folding and stability of proteins was examined by studying the conformational association and stability properties of C-terminal fragments of thermolysin.
Wissenschaftliches Gebiet (EuroSciVoc)
CORDIS klassifiziert Projekte mit EuroSciVoc, einer mehrsprachigen Taxonomie der Wissenschaftsbereiche, durch einen halbautomatischen Prozess, der auf Verfahren der Verarbeitung natürlicher Sprache beruht. Siehe: Das European Science Vocabulary.
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- Naturwissenschaften Biowissenschaften Mikrobiologie Bakteriologie
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Programm/Programme
Mehrjährige Finanzierungsprogramme, in denen die Prioritäten der EU für Forschung und Innovation festgelegt sind.
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Thema/Themen
Aufforderungen zur Einreichung von Vorschlägen sind nach Themen gegliedert. Ein Thema definiert einen bestimmten Bereich oder ein Gebiet, zu dem Vorschläge eingereicht werden können. Die Beschreibung eines Themas umfasst seinen spezifischen Umfang und die erwarteten Auswirkungen des finanzierten Projekts.
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Aufforderung zur Vorschlagseinreichung
Verfahren zur Aufforderung zur Einreichung von Projektvorschlägen mit dem Ziel, eine EU-Finanzierung zu erhalten.
Daten nicht verfügbar
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Finanzierungsplan
Finanzierungsregelung (oder „Art der Maßnahme“) innerhalb eines Programms mit gemeinsamen Merkmalen. Sieht folgendes vor: den Umfang der finanzierten Maßnahmen, den Erstattungssatz, spezifische Bewertungskriterien für die Finanzierung und die Verwendung vereinfachter Kostenformen wie Pauschalbeträge.
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Koordinator
18071 GRANADA
Spanien
Die Gesamtkosten, die dieser Organisation durch die Beteiligung am Projekt entstanden sind, einschließlich der direkten und indirekten Kosten. Dieser Betrag ist Teil des Gesamtbudgets des Projekts.