Cel
The research work has resulted in the development of original models to characterise protein thermal stability by differential scanning calorimetry, particularly when the protein undergoes irreversible thermal denaturation. This technique has been used to study several fragments of thermolysin.
Thermophilic enzymes are usually much more resistant to heat and most common protein denaturants than their counterparts from mesophilic sources and enzymes offer several specific advantages for biotechnological applications.
Research was carried out in order to characterize the functional, conformational and stability properties of enzymes isolated from thermophilic bacteria, in particular, from Thermotoga maritima, Sulfolobus solfataricus and Bacillus thermoproteolyticus. Relatively large scale fermentations, including optimization of the growth conditions of archaebacteria, were performed in order to isolate enzymes in suitable quantity. Many techniques (circular dichroism, fluorescence, nuclear magnetic resonance (NMR), calorimetry, ultracentrifugation, hydrogen deuterium exchange) were used to analyse the folding, association and stability of the newly isolated enzymes. A study was made of the independent folding of protein domains of thermolysin, with the view to establish the minimum size of a polypeptide chain able to fold into a stable globular structure.
Lactate dehydrogenase (LDH), glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) and amylase were isolated from T maritima and their functional, association and stability properties investigated. LDH exhibits long term stability up to 85 C and GAPDH shows extreme stability, (transition point at 107 and 109 C for the apoenzymes and holoenzymes, respectively). Conformational studies were also carried out on alcohol dehydrogenase and beta-galactosidase from Sulfolobus. The molecular mechanism of protein degradation by proteolyic enzymes was investigated using thermolysin as a model, establishing that exposed and flexible loops are the vulnerable sites. The role of protein domains in folding and stability of proteins was examined by studying the conformational association and stability properties of C-terminal fragments of thermolysin.
Dziedzina nauki (EuroSciVoc)
Klasyfikacja projektów w serwisie CORDIS opiera się na wielojęzycznej taksonomii EuroSciVoc, obejmującej wszystkie dziedziny nauki, w oparciu o półautomatyczny proces bazujący na technikach przetwarzania języka naturalnego. Więcej informacji: Europejski Słownik Naukowy.
Klasyfikacja projektów w serwisie CORDIS opiera się na wielojęzycznej taksonomii EuroSciVoc, obejmującej wszystkie dziedziny nauki, w oparciu o półautomatyczny proces bazujący na technikach przetwarzania języka naturalnego. Więcej informacji: Europejski Słownik Naukowy.
- nauki przyrodnicze nauki biologiczne mikrobiologia bakteriologia
- nauki przyrodnicze nauki chemiczne chemia analityczna kalorymetria
- nauki przyrodnicze nauki chemiczne chemia organiczna alkohole
- nauki przyrodnicze nauki biologiczne biochemia biocząsteczki białka enzymy
- inżynieria i technologia biotechnologia przemysłowa technologie bioprzetwarzania fermentacja
Aby użyć tej funkcji, musisz się zalogować lub zarejestrować
Program(-y)
Wieloletnie programy finansowania, które określają priorytety Unii Europejskiej w obszarach badań naukowych i innowacji.
Wieloletnie programy finansowania, które określają priorytety Unii Europejskiej w obszarach badań naukowych i innowacji.
Temat(-y)
Zaproszenia do składania wniosków dzielą się na tematy. Każdy temat określa wybrany obszar lub wybrane zagadnienie, których powinny dotyczyć wnioski składane przez wnioskodawców. Opis tematu obejmuje jego szczegółowy zakres i oczekiwane oddziaływanie finansowanego projektu.
Brak dostępnych danych
Zaproszenia do składania wniosków dzielą się na tematy. Każdy temat określa wybrany obszar lub wybrane zagadnienie, których powinny dotyczyć wnioski składane przez wnioskodawców. Opis tematu obejmuje jego szczegółowy zakres i oczekiwane oddziaływanie finansowanego projektu.
Zaproszenie do składania wniosków
Procedura zapraszania wnioskodawców do składania wniosków projektowych w celu uzyskania finansowania ze środków Unii Europejskiej.
Brak dostępnych danych
Procedura zapraszania wnioskodawców do składania wniosków projektowych w celu uzyskania finansowania ze środków Unii Europejskiej.
System finansowania
Program finansowania (lub „rodzaj działania”) realizowany w ramach programu o wspólnych cechach. Określa zakres finansowania, stawkę zwrotu kosztów, szczegółowe kryteria oceny kwalifikowalności kosztów w celu ich finansowania oraz stosowanie uproszczonych form rozliczania kosztów, takich jak rozliczanie ryczałtowe.
Program finansowania (lub „rodzaj działania”) realizowany w ramach programu o wspólnych cechach. Określa zakres finansowania, stawkę zwrotu kosztów, szczegółowe kryteria oceny kwalifikowalności kosztów w celu ich finansowania oraz stosowanie uproszczonych form rozliczania kosztów, takich jak rozliczanie ryczałtowe.
Koordynator
18071 GRANADA
Hiszpania
Ogół kosztów poniesionych przez organizację w związku z uczestnictwem w projekcie. Obejmuje koszty bezpośrednie i pośrednie. Kwota stanowi część całkowitego budżetu projektu.