Skip to main content
Przejdź do strony domowej Komisji Europejskiej (odnośnik otworzy się w nowym oknie)
polski pl
CORDIS - Wyniki badań wspieranych przez UE
CORDIS
Zawartość zarchiwizowana w dniu 2022-12-23

Structure and function of protein domains from thermostable beta-glucanases

CORDIS oferuje możliwość skorzystania z odnośników do publicznie dostępnych publikacji i rezultatów projektów realizowanych w ramach programów ramowych HORYZONT.

Odnośniki do rezultatów i publikacji związanych z poszczególnymi projektami 7PR, a także odnośniki do niektórych konkretnych kategorii wyników, takich jak zbiory danych i oprogramowanie, są dynamicznie pobierane z systemu OpenAIRE .

Wyniki nadające się do wykorzystania

The lamA gene from Thermotoga neapolitana was cloned and sequenced. It consists of a catalytic domain flanked by two non-catalytic domains, possibly mediating binding to β-1,3-glucan. It is one of the most thermostable β-1,3-glucanase known to date. Its gene is preceded by the β-glucosidase gene bglB, possibly functioning as a co-regulated operon. The BglB protein is a β-1,3-glucosidase (laminaribiase) and together with LamA completely hydrolyses β-1,3-glucan to glucose monomers. Thermotoga strains possess two β-glucosidases genes, which are expressed. They belong to different glycosyl hydrolases families (1 and 3). In contrast to β-1,4-glucanase genes, no genes for β-1,3-glucanases could be identified in Anaerocellum thermophilium. A publicly accessible server was set up (CAZY) where all hitherto known protein moduls identified in glycosyl hydrolases can be browsed. Each entry is linked to different data bases.

Wyszukiwanie danych OpenAIRE...

Podczas wyszukiwania danych OpenAIRE wystąpił błąd

Brak wyników

Moja broszura 0 0