Ampliare le applicazioni della glicosilazione
La glicosilazione è il processo grazie al quale una molecola di zucchero viene attaccata a una macromolecola ed è catalizzata da enzimi specializzati, chiamati glicotrasferasi. Queste modifiche post-traslazionali conferiscono nuove proprietà strutturali e funzionali alle molecole modificate. Le lectine sono proteine che legano i carboidrati, riconoscono specifici gruppi funzionali di zuccheri sulle macromolecole e mediano il fenomeno di riconoscimento biologico. Il progetto FLYGLYGAN, finanziato dall'UE, ha utilizzato alcune lectine di funghi per individuare i percorsi della glicosilazione nella Drosophila melanogaster, il moscerino della frutta. Gli scienziati hanno eseguito lo screening di varie lectine, scoprendo che solo un paio di esse era tossico per la Drosophila. Lo studio approfondito del meccanismo sottostante alla mancanza di tossicità ha indicato che la Drosophila potrebbe generare ed esprimere glicani obiettivo per queste lectine. Altri meccanismi, come gli enzimi implicati nella biosintesi dei glicosfingolipidi, si sono dimostrati responsabili della reazione tossica contro la lectina MOA (Marasmius oreades agglutinina). Concentrando l'attenzione sui glicani incontrati nelle giunzioni neuromuscolari, è stato possibile trovare una forte associazione tra le lectine e gli enzimi glicotrasferasi che catalizzano l'aggiunta dei glicani obiettivo della lectina. Esperimenti sulla perdita di funzione hanno convalidato questi risultati. Nel complesso, il lavoro svolto dal team FLYGLYGAN ha mostrato che l'analisi genetica permette di collegare i geni che codificano le glicosiltrasferasi ai glicani che generano, permettendo di identificare nuove proteine con possibile attività di glicosiltrasferasi. Considerata l'applicabilità chimica e medica dei glicani bioattivi e della biosintesi glicoconiugante, il risultato dello studio presenta possibilità di sviluppo significative in questi settori delle biotecnologie.
