Rozszerzanie zastosowań glikozylacji
Glikozylacja to proces, w którym cząstka cukru jest przyłączana do makrocząstki, a następnie katalizowana przez wyspecjalizowane enzymy nazywane glikotransferazami. Te potranslacyjne modyfikacje nadają zmodyfikowanym cząsteczkom nowe strukturalne i funkcjonalne właściwości. Lektyny to białka wiążące węglowodany, które rozpoznają określone struktury cukrowe na makrocząsteczkach i pośredniczą w zjawisku rozpoznania biologicznego. W ramach finansowanego przez UE projektu FLYGLYGAN wykorzystano określone lektyny uzyskane z grzybów do odkrycia szlaków glikozylacji u muszki owocowej, Drosophila melanogaster. Naukowcy dokonali badania przesiewowego różnych lektyn i odkryli, że tylko parę z nich przejawia właściwości toksyczne po podaniu drozofili. Szczegółowe zbadanie mechanizmu kryjącego się za brakiem toksyczności wskazuje na to, że drozofila ma zdolność generowania i ekspresji docelowych glikanów dla tych lektyn. Stwierdzono także, że dodatkowe mechanizmy, takie jak działanie enzymów biorących udział w biosyntezie glikosfingolipidowej, odpowiadają za reakcję toksyczną wobec lektyny Marasmius oreades agglutinin (MOA). Skupiając się na glikanach występujących w połączeniu nerwowo-mięśniowym, odkryto silne powiązanie między lektynami a enzymami glikotransferazy, które katalizują dodatek celu lektyny, glikanu. Powiązanie to potwierdzono w oparciu o eksperymenty utraty funkcji. Podsumowując, prace zespołu FLYGLYGAN dowiodły, że analiza genetyczna może łączyć geny kodujące glikosyltransferazy z glikanami, które generują. Ponadto, udało się zidentyfikować nowe białka o potencjalnej aktywności glikosyltransferazy. Biorąc pod uwagę zastosowanie chemiczne i medyczne bioaktywnych glikanów i biosyntezy glikokoniugantu, wynik badania może zasadniczo rozszerzyć te dziedziny biotechnologii.
