Skip to main content
Przejdź do strony domowej Komisji Europejskiej (odnośnik otworzy się w nowym oknie)
polski pl
CORDIS - Wyniki badań wspieranych przez UE
CORDIS
Zawartość zarchiwizowana w dniu 2024-05-29

Characterisation of the structure of the early oligomeric aggregates on the amyloidogenic pathway of lysozyme

Cel

Aberrant folding and aggregation of soluble proteins into amyloid-like deposits has been associated to more than 20 known human disorders, including Alzheimer's disease, spongiform encephalopathies and type II diabetes. Recent research has indicated that the early oligomers present prior to amyloid fibril formation represent the most dangerous species to the cell and that their specific conformational properties determine their toxicity. It has been therefore realised that the structural characterization of these oligomers represents a crucial step in the development of treatments for diseases associated with abnormal protein aggregation.

This objective, however, presents formidable challenges, due to the transient lifetime and the heterogeneous nature of such oligomeric species. In this fellowship application we propose to exploit the ability of specific antibodies to bind the early oligomeric aggregates of lysozyme in order to characterise structurally the initial steps of its amyoidogenic pathways. The camel single domain antibody, cAb-HUL5, significantly inhibits fibril formation in lysozyme by stabilising dimers or early oligomers, thus effectively preventing them from being incorporated into higher order oligomers and fibrils. These antibody-bound dimers will be characterised by advanced NMR methods and the structural information acquired in this way will subsequently be used in structure calculations.

We will thus be able to obtain for the first time an ensemble of structures representing the conformations populated by the antibody-bound dimeric state of lysozyme. The results of this project will clarify important fundamental aspects of the early stages of the processes of fibril formation and aggregation of proteins, and offer a basis for the development of therapeutic strategies for several debilitating diseases associated with protein aggregation.

Dziedzina nauki (EuroSciVoc)

Klasyfikacja projektów w serwisie CORDIS opiera się na wielojęzycznej taksonomii EuroSciVoc, obejmującej wszystkie dziedziny nauki, w oparciu o półautomatyczny proces bazujący na technikach przetwarzania języka naturalnego. Więcej informacji: Europejski Słownik Naukowy.

Aby użyć tej funkcji, musisz się zalogować lub zarejestrować

Słowa kluczowe

Słowa kluczowe dotyczące projektu wybrane przez koordynatora projektu. Nie należy mylić ich z pojęciami z taksonomii EuroSciVoc dotyczącymi dziedzin nauki.

Temat(-y)

Zaproszenia do składania wniosków dzielą się na tematy. Każdy temat określa wybrany obszar lub wybrane zagadnienie, których powinny dotyczyć wnioski składane przez wnioskodawców. Opis tematu obejmuje jego szczegółowy zakres i oczekiwane oddziaływanie finansowanego projektu.

Zaproszenie do składania wniosków

Procedura zapraszania wnioskodawców do składania wniosków projektowych w celu uzyskania finansowania ze środków Unii Europejskiej.

FP6-2005-MOBILITY-5
Zobacz inne projekty w ramach tego zaproszenia

System finansowania

Program finansowania (lub „rodzaj działania”) realizowany w ramach programu o wspólnych cechach. Określa zakres finansowania, stawkę zwrotu kosztów, szczegółowe kryteria oceny kwalifikowalności kosztów w celu ich finansowania oraz stosowanie uproszczonych form rozliczania kosztów, takich jak rozliczanie ryczałtowe.

EIF - Marie Curie actions-Intra-European Fellowships

Koordynator

THE CHANCELLOR, MASTERS AND SCHOLARS OF THE UNIVERSITY OF CAMBRIDGE
Wkład UE
Brak danych
Koszt całkowity

Ogół kosztów poniesionych przez organizację w związku z uczestnictwem w projekcie. Obejmuje koszty bezpośrednie i pośrednie. Kwota stanowi część całkowitego budżetu projektu.

Brak danych
Moja broszura 0 0