Skip to main content
Przejdź do strony domowej Komisji Europejskiej (odnośnik otworzy się w nowym oknie)
polski polski
CORDIS - Wyniki badań wspieranych przez UE
CORDIS
Zawartość zarchiwizowana w dniu 2024-05-28

Detailed binding scheme and structural determination of the 14-3-3ζ in complex with a double phosphorylated human tyrosine hydroxylase 1

Cel

14-3-3 proteins, found in all eukaryotic cells, are known to be important in cell-cycle regulation, apoptosis, and regulation of gene expression. They are also associated with oncogenic and neurodegenerative amyloid diseases. 14-3-3 proteins are active as homo- or heterodimers and bind more than 850 diverse target phosphoproteins, thereby forcing conformational changes or/and stabilizing active conformations in their target proteins. To date, no crystal structure is known for a 14-3-3 dimer in complex with a doubly phosphorylated target protein; this prevents a full understanding of the 14-3-3 molecular mechanism.

Spatial structure of human tyrosine hydroxylase 1 (hTH1) regulatory domain in apo form and in the complex with 14-3-3 ζ will be determined. The structured region of the hTH1 regulatory domain (~10kDa) in apo form will be solved by conventional NMR approach. Much more challenging structure in the complex with 14-3-3ζ (~75kDa) will be solved by applying of the methyl-transverse relaxation optimized NMR spectroscopy on a deuterated 14-3-3ζ protein with protonated methyl groups of Val, Leu and Ile. Exposed side-chains of 26 Val, Leu and Ile residues will serve as reference points for the intramolecular NOEs between a double-phosphorylated hTH1 (dp_hTH1) and 14-3-3ζ dimer. This approach will be combined with the restrained molecular dynamics simulation for phosphorylated residues and a novel Hamiltonian replica exchange, using soft-core interactions developed by myself and Dr. Oostenbrink. The obtained structural ensemble will be refined based on the measured NMR data. Moreover, a detailed scheme of binding between dp_hTH1 and 14-3-3ζ will be determined.

The proposed approach will have general applicability to most doubly phosphorylated 14-3-3 protein ligands. The research proposed here will not only deepen our understanding of 14-3-3 function but also enhance our knowledge of essential basic mechanisms with respect to key regulatory proteins.

Dziedzina nauki (EuroSciVoc)

Klasyfikacja projektów w serwisie CORDIS opiera się na wielojęzycznej taksonomii EuroSciVoc, obejmującej wszystkie dziedziny nauki, w oparciu o półautomatyczny proces bazujący na technikach przetwarzania języka naturalnego. Więcej informacji: https://op.europa.eu/pl/web/eu-vocabularies/euroscivoc.

Aby użyć tej funkcji, musisz się zalogować lub zarejestrować

Program(-y)

Wieloletnie programy finansowania, które określają priorytety Unii Europejskiej w obszarach badań naukowych i innowacji.

Temat(-y)

Zaproszenia do składania wniosków dzielą się na tematy. Każdy temat określa wybrany obszar lub wybrane zagadnienie, których powinny dotyczyć wnioski składane przez wnioskodawców. Opis tematu obejmuje jego szczegółowy zakres i oczekiwane oddziaływanie finansowanego projektu.

Zaproszenie do składania wniosków

Procedura zapraszania wnioskodawców do składania wniosków projektowych w celu uzyskania finansowania ze środków Unii Europejskiej.

FP7-PEOPLE-2013-CIG
Zobacz inne projekty w ramach tego zaproszenia

System finansowania

Program finansowania (lub „rodzaj działania”) realizowany w ramach programu o wspólnych cechach. Określa zakres finansowania, stawkę zwrotu kosztów, szczegółowe kryteria oceny kwalifikowalności kosztów w celu ich finansowania oraz stosowanie uproszczonych form rozliczania kosztów, takich jak rozliczanie ryczałtowe.

MC-CIG - Support for training and career development of researcher (CIG)

Koordynator

Masarykova univerzita
Wkład UE
€ 100 000,00
Koszt całkowity

Ogół kosztów poniesionych przez organizację w związku z uczestnictwem w projekcie. Obejmuje koszty bezpośrednie i pośrednie. Kwota stanowi część całkowitego budżetu projektu.

Brak danych
Moja broszura 0 0