Zrozumienie przyciągania się przeciwności
Białka składają się z łańcuchów aminokwasowych, które układają się w złożone trójwymiarowe (3D) struktury, nadające im wyjątkowe funkcje oraz aktywność biologiczną. Te złożone struktury białkowe w dużej mierze zależne są od dodatnich i ujemnych ładunków poszczególnych aminokwasów. Aminokwasy o tym samym ładunku się odpychają, natomiast te o przeciwnym — przyciągają się. W ten sposób dogłębne zrozumienie gęstości ładunku białkowego prowadzi do lepszego zrozumienia struktur białek, a tym samym ich funkcji. Badacze europejscy, dofinansowani w ramach projektu Proteinchargedensity, zbadali gęstość ładunku białka ludzkiej reduktazy aldozy (h-AR), które odgrywa znaczącą rolę w skutkach ubocznych cukrzycy. h-AR to enzym, białko działające jak biochemiczna swatka, łączący dwie jednostki zainteresowane sobą nawzajem, jednak zagubione w środowisku komórkowym i mało śmiałe w poszukiwaniu swej drugiej połowy. Przyciąganie do swatki wynika z właściwości strukturalnych i chemicznych, w tym z gęstości ładunku. Dlatego też dokładne zrozumienie gęstości ładunku białek powinno okazać się kluczowe w opracowaniu metod leczenia chorób związanych z białkiem. Wynikiem projektu Proteinchargedensity było udoskonalenie modelu białka h-AR oraz analiza wpływu różnych czynników na gęstość ładunku. Ponadto badacze dokonali oceny interakcji elektrostatycznych dwóch inhibitorów h-AR, uwzględniając znaczenie nieselektywnego wiązania inhibitorów z innymi cząsteczkami komórkowymi zakłócającymi potencjalne interwencje lecznicze. Baza danych i wyjątkowe oprogramowanie analizujące gęstość ładunku stworzone przez laboratorium dostarczają ważnych narzędzi do przyszłych badań dowolnej struktury i funkcji danego białka. Dodatkowo, szczegółowe badania charakterystyki biochemicznej i strukturalnej białka h-AR przybliżają nas o krok do nowych metod leczenia cukrzycy, coraz powszechniejszej destrukcyjnej choroby.
