European Commission logo
polski polski
CORDIS - Wyniki badań wspieranych przez UE
CORDIS

Article Category

Wiadomości
Zawartość zarchiwizowana w dniu 2023-03-06

Article available in the following languages:

Punkt zwrotny w badaniach nad przeciwciałami choroby szalonych krów

Naukowcy z brytyjskiego Uniwersytetu w Liverpoolu odkryli atomową strukturę "wiązania" między białkiem prionowym a przeciwciałem, które może być kluczem do dalszych poszukiwań metody leczenia chorób neurozwyrodnieniowych takich jak odmiana CJD (choroby Creutzfeldta-Jakoba). Ic...

Naukowcy z brytyjskiego Uniwersytetu w Liverpoolu odkryli atomową strukturę "wiązania" między białkiem prionowym a przeciwciałem, które może być kluczem do dalszych poszukiwań metody leczenia chorób neurozwyrodnieniowych takich jak odmiana CJD (choroby Creutzfeldta-Jakoba). Ich odkrycia zostały opublikowane w czasopiśmie Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS). Odmiana CJD nie schodziła z pierwszych stron gazet przez ostatnie dwa dziesięciolecia z powodu swojej zdolności do przenoszenia się z bydła (u którego doprowadza do degeneracyjnej choroby mózgu zwanej gąbczastą encefalopatią bydła (BSE), znanej również pod nazwą choroby szalonych krów) na ludzi. Jest to rzadkie, postępujące schorzenie degeneracyjne, które może wystąpić u ludzi po spożyciu produktów z zawartością wołowiny zakażonej BSE. Za rozwój odmiany CJD odpowiedzialny jest nietypowy rodzaj białka zwany prionem. Priony mogą spowodować szereg chorób znanych jako TSE (zakaźne encefalopatie gąbczaste), do których zalicza się chorobę szalonych krów u bydła czy trzęsawkę u owiec. Choroby prionowe są schorzeniami neurozwyrodnieniowymi występującymi u ludzi i zwierząt. Rozwijają się, kiedy naturalne białko prionowe o prawidłowej strukturze zwane PrP ma kontakt z prionami zakaźnymi. Priony zmieniają kształt białka PrP, co prowadzi do odkładania się białka w mózgu i śmieci komórek mózgowych. Naukowcy z Liverpoolu badają, czy immunizacja za pomocą pewnych przeciwciał, które "przykleiłyby się" do PrP mogłaby leczyć chorobę, a nawet zapobiegać jej rozwojowi. Aby zyskać bardziej dogłębną wiedzę o połączeniu pomiędzy PrP a przeciwciałami, naukowcy wykorzystali technikę krystalografii rentgenowskiej. Zbudowali trójwymiarowy obraz przeciwciała, zwanego ICSM18, które przykleiłoby się do białka prionowego i komórek PrP. Samar Hasnain, profesor biofizyki molekularnej na Uniwersytecie w Liverpoolu powiedział: "Aby określić dokładnie, gdzie przeciwciało "przykleja się" do białka wykorzystaliśmy krystalografię rentgenowską, której pomysłodawcą jest Maxa Perutz, zdobywca Nagrody Nobla. Co ważne, odkryliśmy, że punkt w którym białko i przeciwciało łączą się ze sobą jest tym samym miejscem, w którym naukowcy z Zakładu Badań nad Prionami przy Radzie Badań Medycznych (MRC) zidentyfikowali pojedynczy aminokwas, który wedle naszej wiedzy ma ogromny wpływ na podatność pacjenta na chorobę prionową." Naukowcy z Zakładu Badań nad Prionami na University College w Londynie przy brytyjskim MRC współpracowali z naukowcami z Uniwersytetu w Liverpoolu. Odkryli, że przeciwciało ICSM18 nie tylko może pomóc w ochronie komórek mózgowych przed zakażeniem prionami, ale może również odwrócić uszkodzenia wywołane przez chorobę na początkowym etapie. Profesor John Collinge, dyrektor Zakładu Badań nad Prionami przy MRC powiedział: "Wykazaliśmy, że ICSM18 ma największy potencjał terapeutyczny w ramach badań prowadzonych na zwierzętach i komórkach, ale musimy jeszcze ustalić jego wpływ na ludzi, którzy cierpią na odmianę CJD lub inne choroby prionowe. Obecnie pracujemy już nad przygotowaniem ludzkich wersji przeciwciał do przyszłych testów na ludziach."

Kraje

Zjednoczone Królestwo

Powiązane artykuły