Skip to main content
Przejdź do strony domowej Komisji Europejskiej (odnośnik otworzy się w nowym oknie)
polski polski
CORDIS - Wyniki badań wspieranych przez UE
CORDIS
Zawartość zarchiwizowana w dniu 2024-06-18

Revealing the role of intrinsically disordered proteins in transcription and replication of measles and sendai paramyxoviruses using nuclear magnetic resonance spectroscopy

Cel

"Over the last decade it has become increasingly clear that a large fraction (up to 40%) of the proteins encoded by the human genome are disordered. Intrinsically disordered proteins (IDPs) remain functional despite a lack of a well-defined structure, such that the classical structure-function paradigm breaks down, and new insight into the relationship between primary sequence and molecular function is necessary. The object of this proposal is to study the role of IDPs in the replication and transcription of Measles (MeV) and Sendai viruses (SeV). Replication and transcription of the viral RNA in these related paramyxoviridiae is initiated by an interaction between the intrinsically disordered C-terminal domain, NTAIL, of the nucleoprotein and the highly flexible C-terminal domain, PX, of the phosphoprotein. Upon binding to PX, both NTAIL proteins undergo alpha-helical folding of the molecular recognition element, positioned at the C-terminal end of the unfolded domain of the nucleoprotein. To fully understand the molecular basis of this interaction, and to determine the role of the disordered domains, atomic resolution models of the proteins are necessary in their free, pre-recognition states and in complex with their partner proteins. In order to achieve this aim I will use high field solution state NMR, small angle neutron and X-ray scattering and molecular modeling. Due to its inherent flexibility solution state NMR studies of the NTAIL domain will also be performed in the context of the entire 13C/15N labeled nucleocapsid (particles whose size ranges from 10-500MD). These particles will be further studied using solid state NMR and electron microscopy. This system represents a paradigm of intermolecular interaction involving highly flexible proteins and will therefore reveal features of transient folding upon binding in IDPs, while shedding new light on viral replication molecular mechanisms whose comprehension is crucial for the design of new antiviral drugs."

Dziedzina nauki (EuroSciVoc)

Klasyfikacja projektów w serwisie CORDIS opiera się na wielojęzycznej taksonomii EuroSciVoc, obejmującej wszystkie dziedziny nauki, w oparciu o półautomatyczny proces bazujący na technikach przetwarzania języka naturalnego. Więcej informacji: Europejski Słownik Naukowy.

Aby użyć tej funkcji, musisz się zalogować lub zarejestrować

Program(-y)

Wieloletnie programy finansowania, które określają priorytety Unii Europejskiej w obszarach badań naukowych i innowacji.

Temat(-y)

Zaproszenia do składania wniosków dzielą się na tematy. Każdy temat określa wybrany obszar lub wybrane zagadnienie, których powinny dotyczyć wnioski składane przez wnioskodawców. Opis tematu obejmuje jego szczegółowy zakres i oczekiwane oddziaływanie finansowanego projektu.

Zaproszenie do składania wniosków

Procedura zapraszania wnioskodawców do składania wniosków projektowych w celu uzyskania finansowania ze środków Unii Europejskiej.

FP7-PEOPLE-2010-IEF
Zobacz inne projekty w ramach tego zaproszenia

System finansowania

Program finansowania (lub „rodzaj działania”) realizowany w ramach programu o wspólnych cechach. Określa zakres finansowania, stawkę zwrotu kosztów, szczegółowe kryteria oceny kwalifikowalności kosztów w celu ich finansowania oraz stosowanie uproszczonych form rozliczania kosztów, takich jak rozliczanie ryczałtowe.

MC-IEF - Intra-European Fellowships (IEF)

Koordynator

CENTRE NATIONAL DE LA RECHERCHE SCIENTIFIQUE CNRS
Wkład UE
€ 185 248,00
Koszt całkowity

Ogół kosztów poniesionych przez organizację w związku z uczestnictwem w projekcie. Obejmuje koszty bezpośrednie i pośrednie. Kwota stanowi część całkowitego budżetu projektu.

Brak danych
Moja broszura 0 0